Ученые обнаружили связь между болезнью Паркинсона и меланомой
Ученые сообщили о возможной молекулярной связи между болезнью Паркинсона и меланомой. Они обнаружили, что белок α-синуклеин, который образует амилоидные отложения при болезни Паркинсона, присутствует и в клетках меланомы. Результаты исследования будут озвучены на заседании Американского химического общества (American Chemical Society — ACS), сообщает портал Medicalxpress.
На первый взгляд, болезнь Паркинсона — нейродегенеративное заболевание, и меланома — один из типов рака кожи — не имеют ничего общего. Однако в течение почти 50 лет врачи продолжают заявлять, что у пациентов с болезнью Паркинсона выше риск развития меланомы, чем у населения в целом.
Авторы исследования отмечают, что у пациентов с болезнью Паркинсона меланома встречается в 5-6 раз чаще, чем среди здорового населения. Причина этого, возможно, кроется в повышенном уровне белка α-синуклеина, играющего роль при болезнь Паркинсона. Уровень этого белка также повышается и в клетках меланомы.
При болезни Паркинсона α-синуклин образует амилоидные отложения, которые, как считается, убивают нейроны, продуцирующие допамин. У ученых есть доказательства того, что амилоидообразующий белок сильнее экспрессируется в клетках меланомы, чем в здоровых клетках. Кроме того, более высокие уровни α-синуклеина в меланоцитах связаны со сниженной выработкой меланина.
Ранее исследователи уже изучали другой амилоидобразующий белок — премеланосомный белок(Pmel). В здоровых меланоцитах Pmel образует амилоидные фибриллы, которые нужны для хранения меланина в меланосомах. Поскольку и α-синуклин, и Pmel экспрессируются клетками меланомы, ученые решили выяснить, могут ли эти два амилоидных белка как-то влиять на взаимосвязь между болезнью Паркинсона и меланомой.
Для изучения возможного взаимодействия α-синуклеина и Pmel исследователи использовали вестерн-блоттинг — аналитический метод, который помогает определять в образце специфичные белки. Их целью было показать, что оба белка есть в меланосомах. При добавлении α-синуклеина к Pmel α-синуклеинные фибриллы индуцировали премеланосомный белок агрегировать и создавать скрученную структуру фибрилл. В норме такого не происходит. Отмечается, что в растворимой форме α-синуклеин препятствует агрегации Pmel.
«Я думаю, что мы только на вершине айсберга. Нам еще предстоит выяснить, что α-синуклеин может делать при меланоме. В будущих экспериментах нам действительно хочется узнать больше о том, как α-синуклин влияет на пролиферацию меланомы и взаимодействует при этом с Pmel», — подчеркнул Декстер Дин, аспирант Национального института сердца, легких и крови (NHLBI), который представит работу на заседании Американского химического общества.
фото: freepik.com